If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Agar veb-filtrlardan foydalanayotgan boʻlsangiz *.kastatic.org va *.kasandbox.org domenlariga ruxsat berilganligini tekshirib koʻring.

Asosiy kontent

Oqsil tuzilishi darajalarining tartibi

Oqsil tuzilish darajalari tartibi: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va toʻrtlamchi. Alfa spiral va beta burmali qatlam.

Kirish

Hech oʻylab koʻrganmisiz, nega tuxum qovurayotganingizda tuxum oqi shaffofligini yoʻqotadi? Agar bunga qiziqsangiz, ushbu boʻlim siz uchun!
Tuxum oqi albumin deb ataladigan katta miqdordagi oqsillarni oʻz ichiga oladi va albuminlar turli aminokislotalar oʻrtasidagi bogʻlar sababli oʻziga xos 3D shaklga ega. Issiqlik bu bogʻlarning uzilishiga sabab boʻladi va odatda oqsilning ichki qismida saqlanadigan gidrofob (suvni yoqtirmaydigan) aminokislotalarni tashqi qismga chiqaradi1,2. Gidrofob aminokislotalar tuxum oqidagi ularni oʻrab turgan suvdan uzoqlashishga harakat qilishi natijasida biri ikkinchisiga yopishadi va oqsil tarmogʻi hosil boʻladi. Bunda tuxumning oq qismi shaffofligini yoʻqotib, oq tusga kiradi. Yoqimli ishtaha! Yana bir mazali nonushta uchun oqsil denaturatsiyasiga rahmat aytamiz.
Oqsillar va aminokislotalar toʻgʻrisidagi oldingi maqolamizda eslatib oʻtganimizdek, oqsillarning tuzilishi ularning funksiyalari uchun juda muhimdir. Oqsillar oʻzlarining oxirgi shakllari va tuzilishiga qanday kelishini tushunish uchun oqsil strukturasining darajalarini bilishimiz kerak: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va toʻrtlamchi strukturalar.

Oqsilning birlamchi strukturasi

Oqsilning birlamchi strukturasi oqsil tuzilishining eng oddiy darajasi boʻlib, polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ketligi hisoblanadi. Misol uchun, insulin gormoni quyidagi diagrammada koʻrsatilgan ikkita A va B polipeptid zanjiriga ega. (Bu yerda koʻrsatilgan insulin molekulasi sigir insulinidir, uning tuzilishi inson insuliniga oʻxshash.) Har bir zanjir oʻzining maʼlum tartibda joylashgan aminokislotalar toʻplamiga ega. Masalan, A zanjir ketma-ketligi B zanjir ketma-ketligidan farq qiladi va A zanjirning N-oxiri glitsin bilan boshlansa, C-oxiri asparagin bilan tugaydi.
Insulin rasmi. Insulin A zanjir va B zanjirdan iborat. Ular bir-biriga disulfid bogʻlar (sisteinlar orasidagi oltingugurt-oltingugurt bogʻlari) bilan bogʻlangan. A zanjirda ichki disulfid bogʻlanish ham mavjud. Insulin zanjirini tashkil etuvchi har bir aminokislota bir-biriga bogʻlangan doiralar koʻrinishida ifodalangan va har bir doira aminokislotaning uch harfli qisqartmasi bilan nomlangan.
Manba: OpenStax Biology.
Oqsil ketma-ketligi oqsilni (yoki oqsilning bir qismini) kodlovchi gen DNKsi tomonidan belgilanadi. Gen DNKsi ketma-ketligining oʻzgarishi oqsil tarkibidagi aminokislotalar ketma-ketligining ham oʻzgarishiga olib kelishi mumkin. Oqsildagi hattoki bir aminokislota ketma-ketligining oʻzgarishi ham oqsilning umumiy strukturasi va vazifalariga taʼsir koʻrsatadi.
Misol uchun, bitta aminokislotaning oʻrin almashinib qolishi qizil qon tanachalariga taʼsir koʻrsatuvchi irsiy kasallik hisoblangan oʻroqsimon hujayrali anemiyani keltirib chiqaradi. Oʻroqsimon hujayrali anemiyada qonda kislorod tashuvchi gemoglobinni tashkil qiluvchi polipeptid zanjirlaridan birining ketma-ketligida biroz oʻzgarish yuzaga keladi. Odatda gemoglobin β zanjirining (gemoglobinni tashkil etadigan ikki turdagi oqsil zanjirlaridan biri) oltinchi aminokislotasi boʻlgan glutamat kislota valin bilan almashadi. Quyidagi diagrammada β zanjirning bir qismidagi oʻzgarish koʻrsatilgan.
Normal gemoglobin zanjiri va oʻroqsimon hujayrali, mutant gemoglobin zanjirlari rasmi. Oʻroqsimon hujayrali zanjirda glutamat kislotaning oʻrniga valin almashgani koʻrsatilgan.
Grafik material OpenStax CNX Biologyʼdan oʻzgartirib olindi.
Shuni eʼtiborga olish kerakki, gemoglobin molekulasi ikkita α va ikkita β zanjirdan iborat va ularning har biri 150 ta aminokislotani oʻz ichiga oladi, umumiy bitta oqsilda 600 ta aminokislota boʻladi. Normal gemoglobin molekulasi va oʻroqsimon hujayra molekulasi taxminan 600 ta aminokislotadan 2 tasida farq qiladi.
Kimning tanasida oʻroqsimon hujayrali gemoglobin hosil boʻlsa, oʻsha odam oʻroqsimon hujayrali anemiya simptomlariga chalinadi. Buning sababi shuki, glyutamat kislotaning valin aminokislotaga oʻzgarishi gemoglobin molekulalarini uzun tolalarga aylantiradi. Tolalar disk shaklidagi qizil qon hujayralarini yarimoy shakliga oʻzgartiradi. Quyidagi qon namunasida normal hujayralar bilan aralashib ketgan “oʻroqsimon” hujayra koʻrsatilgan.
Manba: OpenStax Biology. Ed Usmonga tegishli material moslashtirib olingan; oʻlchov maʼlumoti Matt Rassell tomonidan taqdim qilingan.
Oʻroqsimon hujayra qontomirlardan oʻtishga urinayotganida tiqilib qoladi. Tiqilgan hujayralar qon oqimini pasaytiradi va natijada oʻroqsimon hujayrali anemiyaga chalingan insonlarni nafas qisishi, bosh aylanishi, bosh ogʻrigʻi va qorin ogʻrishi kabi bir qancha muammolar bezovta qilishi mumkin.

Oqsilning ikkilamchi strukturasi

Oqsil strukturasining keyingi bosqichi ikkilamchi strukturasi asos zanjir atomlari orasidagi oʻzaro aloqalar tufayli polipeptid ichida hosil boʻlgan oʻralgan strukturani anglatadi. (Asos zanjir R guruhidan tashqari faqat polipeptid zanjirigagina tegishlidir, yaʼni ikkilamchi strukturada R guruhi atomlari ishtirok etmaydi.) Ikkilamchi strukturaning eng koʻp uchraydigan turlari: α spiral va β qavat hisoblanadi. Har ikkala struktura ham bir aminokislotaning karbonil O i va ikkinchi aminokislotaning H i orasida hosil boʻladigan vodorod bogʻlar shaklida namoyon boʻladi.
Rasmda beta burmali qavati va alfa spirallarida vodorod bogʻlanishi koʻrsatilgan.
Grafik material OpenStax Biologyʼdan olindi.
α spiralda bir aminokislotaning karbonili (C=O) oʻzidan toʻrtta quyiroqdagi aminokislotaning H (N-H) iga bogʻlanib, vodorod bogʻni hosil qiladi. (Masalan, birinchi aminokislotaning karbonili beshinchi aminokislotaning N-H iga bogʻlanib, vodorod bogʻ hosil qiladi.) Bogʻlanishning ushbu qonuniyatida polipeptid zanjir jingalak tasmaga oʻxshash spiralsimon strukturani hosil qiladi va bunda spiralning har bir qatori 3,6 ta aminokislotani oʻz ichiga oladi. Aminokislotalarning R guruhlari α spiralning tashqi tomonida joylashadi va ular oʻzaro taʼsirlashmaydi3.
β burmali qavatida polipeptid zanjirining ikkita yoki undan koʻp qismi yonma-yon joylashib, vodorod bogʻlanishlari orqali birlashtirilib, qogʻozga oʻxshash strukturani hosil qiladi. Vodorod bogʻlanishlar asos zanjirning aminoguruhlari va karbonil oʻrtasida hosil boʻladi, R guruhlar tekis yuzaning yuqori va quyi qismida joylashadi3. β burmali qavatidagi zanjirlar bir xil yoʻnalishda parallel boʻlishi, (yaʼni ularning N- va C-oxirlari mos keladi) yoki qarama-qarshi yoʻnalishda joylashib, antiparallel boʻlishi mumkin (yaʼni bitta zanjirning N-oxiri ikkinchi zanjirning C-oxiri bilan yonma-yon joylashadi).
Baʼzi aminokislotalar α-spiral yoki β-qavatda kamroq yoki koʻproq uchraydi. Misol uchun, prolin aminokislotasi baʼzan “spiral buzuvchi” deb ham ataladi, chunki uning noodatiy R guruhi (aminokislotalarga odatda halqa shaklini berib bogʻlanuvchi guruh) zanjirda egiklik hosil qiladi va bu spiral tuzilishiga toʻgʻri kelmaydi4. Prolin odatda ikkilamchi strukturalar orasidagi strukturasiz, yaʼni bukilgan joylarda uchraydi. Xuddi shunga oʻxshab, R guruhlarida katta halqa tuzilishiga ega boʻlgan triptofan, tirozin va fenilalanin kabi aminokislotalar odatda β-qavatlarda joylashadi, ehtimol, β-qavatining strukturasi yon zanjirlar uchun moʻl-koʻl joy bilan taʼminlaganligi bunga sababdir4.
Koʻpchilik oqsillarda ham α spiral, ham β qavatlari uchraydi, ammo baʼzilarida ikklamchi strukturaning bitta turi boʻlishi yoki hech qaysisi boʻlmasligi ham mumkin.

Oqsilning uchlamchi strukturasi

Polipeptidning uch oʻlchamli umumiy strukturasi uchlamchi struktura deb ataladi. Uchlamchi struktura asosan oqsilni tashkil etuvchi aminokislotalarning R guruhlari oʻrtasidagi oʻzaro taʼsirlashuvlarga bogʻliq.
Uchlamchi strukturaga hissa qoʻshadigan R guruhining taʼsirlashuvlariga vodorod bogʻlanish, ion bogʻlanish, dipol-dipol taʼsirlashuvlar, London dispersiya kuchi va asosan, kovalent boʻlmagan bogʻlarning toʻliq spektri kiradi. Misol uchun, bir xil zaryadli R guruhlar bir-birini itaradi va teskari zaryadlilari, aksincha, ion bogʻlanishni hosil qilishi mumkin. Xuddi shunga oʻxshab, qutbli R guruhlari vodorod bogʻlarini va qutbsizlari dipol-dipol taʼsirlashuvlarni hosil qilishi mumkin. Uchlamchi strukturada, shuningdek, gidrofob taʼsirlashuvlar ham muhim hisoblanadi, bunda qutbsiz, gidrofob R guruhli aminokislotalar oqsilning ichki qismida jamlanib, gidrofil aminokislotalarni atrofdagi suv molekulalari bilan taʼsirlashishi uchun tashqi tomonda qoldiradi.
Shuningdek, uchlamchi strukturada ishtirok etadigan kovalent bogʻning alohida turi mavjud. Bu – disulfid bogʻ. Disulfid bogʻlar sisteinlarning oltingugurtli yon zanjirlari orasidagi kovalent bogʻlar boʻlib, uchlamchi strukturada ishtirok etuvchi boshqa bogʻ turlaridan ancha kuchliroq hisoblanadi. Ular polipeptid qismlarini bir-biriga mahkam tutib turuvchi molekulyar “toʻgʻnagʻich” vazifasini bajaradi.
Uchlamchi strukturada ishtirok etuvchi turli yon zanjir taʼsirlashuvlari tasvirlangan polipeptid zanjir rasmi. Bu yerda gidrofob taʼsirlashuvlar, ion bogʻlar, vodorod bogʻlar va disulfid koʻprigi koʻrsatilgan.
Grafik material OpenStax CNX Biologyʼdan oʻzgartirib olindi.

Oqsilning toʻrtlamchi strukturasi

Koʻpgina oqsillar bitta polipeptid zanjiridan va (biz yuqorida toʻxtalib oʻtgan) uchta darajadagi strukturadan iborat boʻladi. Shu bilan birga, baʼzi oqsillar subbirliklar sifatida maʼlum boʻlgan, bir nechta polipeptid zanjiridan ham iborat. Ushbu subbirliklar birlashganda oqsilga toʻrtlamchi strukturani beradi.
Biz toʻrtlamchi strukturaga ega boʻlgan oqsilga allaqachon misol keltirdik: bu – gemoglobin. Yuqorida aytib oʻtganimizdek, gemoglobin qonga kislorod tashiydi va u toʻrtta subbirlikdan, ikkita α va ikkita β turlaridan iborat. Yana bir misol DNK polimeraza boʻlib, u DNKning yangi zanjirlarini sintezlovchi 10 ta subbirlikdan iborat boʻlgan ferment hisoblanadi5.
Umuman olganda, uchlamchi strukturada ishtirok etuvchi bir xil turdagi taʼsirlashuvlar (vodorod bogʻ va London dispersiya kuchlari kabi kuchsiz taʼsirlashuvlar) toʻrtlamchi strukturani berish uchun subbirliklarni birgalikda tutib turadi.
Oqsil strukturasining toʻrtta tartibi koʻrsatilgan rasm.
Odam genomini oʻrganish tadqiqot institutiga tegishli material OpenStax Biology tomonidan oʻzgartirib olingan.

Denaturatsiya va oqsil foldingi

Har bir oqsil oʻziga xos shaklga ega. Agar oqsilning atrof-muhitdagi harorati yoki pH i oʻzgarsa yoki u kimyoviy taʼsirga uchrasa, bu oʻzaro taʼsirlarning buzilishiga sabab boʻlishi mumkin, bu esa oqsilning uch oʻlchamli strukturasini yoʻqotib, aminokislotalarning strukturasiz zanjir koʻrinishiga olib keladi. Oqsil oʻzining birlamchi ketma-ketligini emas, yuqori tartibli strukturasini yoʻqotsa, bu oqsil denaturatsiyasi deyiladi. Denaturatsiyaga uchragan oqsillar odatda funksional boʻlmaydi.
Baʼzi oqsillarda denaturatsiya ortga qaytishi mumkin. Polipeptidning birlamchi strukturasi hali ham buzilmagan (aminokislotalar ajralib ketmagan) boʻlsa, normal muhitga qaytganda oqsil oʻzining funksional koʻrinishiga qaytishi mumkin. Aks holda, denaturatsiya doimiy saqlanadi. Qovurilgan tuxum qaytmas oqsil denaturatsiyasiga misol boʻladi. Xom tuxum oqidagi albumin shaffof va mustahkam boʻlib, issiqlik taʼsirida denaturatsiyaga uchraydi va soviganda ham xom tuxum holatiga qaytmaydi.
Tadqiqotchilar ayrim oqsillarning probirkada yolgʻiz boʻlsa-da, denaturatsiyadan keyin oʻz holiga qaytishi mumkinligini aniqladi. Ushbu oqsillar oʻz-oʻzidan strukturasiz holatdan nativ konformatsiya holatiga kela oladi va bu oqsil foldingi deb ham ataladi, ushbu folding uchun ulardagi aminokislotalar ketma-ketligida barcha kerakli maʼlumot boʻlishi kerak. Ammo barcha oqsillar ham bu jumboqni yechishga qodir emas. Hujayra ichida oqsillarning qanday qilib nativ konformatsiyaga qaytishi murakkabroq koʻrinadi. Aksariyat oqsillar folding jarayonini bir oʻzi amalga oshira olmaydi, bunday hollarda shaperon oqsillar ham jarayonda ishtirok etadi.