Asosiy kontent

Course: Biologiya > Unit 5

Lesson 5: Oqsillar

Oqsillar va aminokislotalarga kirish

Oqsillarning har xil turlari. Aminokislotalarning tuzilishi va xossalari. Peptid bogʻ shakllanishi.

Kirish

Biz oqsilni umumiy tushuncha sifatida qabul qilamiz: ratsionimizda maʼlum miqdorda boʻlishi kerak boʻlgan gomogen tarkibli moddalar deb qaraymiz. Ammo siz molekulyar biologiya laboratoriyasida ishlasangiz (masalan, yozgi amaliyot uchun), oqsilga boshqacha nigoh bilan qaray boshlaysiz.

Xoʻsh, qanday qilib? Aytaylik, siz oqsilni faqat bitta modda emas deb bilgan boʻlishingiz mumkin. Aksincha, bir hujayrada yoki organizmda turli xil koʻplab oqsillar borligini bilgan boʻlishingiz mumkin. Ular siz tasavvur qila oladigan har qanday oʻlchov, shakl va turda boʻladi va har birining oʻziga xos va yagona vazifasi bor. Ayrimlari hujayraning strukturaviy tarkibiga kiradi yoki hujayra harakatiga yordam beradi. Boshqalari esa shishadagi xabarlar kabi hujayralar orasida suzib yuruvchi signal vazifasini bajaradi. Yana boshqalari esa metabolik fermentlar boʻlib, hujayra uchun zarur biomolekulalarni oʻzaro birlashtiradi yoki parchalaydi. Va nihoyat, bu noyob molekulyar oʻyinchilar tadqiqotingiz davomida sizniki boʻladi.

Oqsillar jonli sistema boʻylab eng keng tarqalgan organik molekulalar qatoriga kiradi va makromolekulalarning boshqa sinflariga nisbatan tuzilish va vazifalarida oʻziga xos farq mavjud. Bitta hujayra minglab oqsillarni oʻz ichiga olishi mumkin va har bir oqsilning takrorlanmas vazifasi mavjud. Ularning tuzilishi va vazifalarida juda katta farq boʻlsa-da, barcha oqsillar bir yoki bir nechta aminokislotalar zanjiridan iborat. Ushbu maqolada oqsillarning qurilish tarkibi, tuzilishi va ahamiyati haqida toʻliqroq maʼlumotga ega boʻlamiz.

Oqsil turlari va vazifalari

Oqsillar hujayra va organizmda keng qamrovli ahamiyatga ega. Bu yerda sizlarga yaxshi tanish boʻlgan va koʻp organizmlarning (shu jumladan, insonlarning) biologiyasida muhim ahamiyatga ega, koʻp uchraydigan oqsil turlaridan bir nechta misolni koʻrib chiqamiz.

Fermentlar

Fermentlar biokimyoviy reaksiyalarda katalizator sifatida vazifa bajaradi, yaʼni reaksiyalarni tezlashtiradi. Har bir ferment bir yoki bir nechta substratni aniqlaydi. Substrat reaksiyaning boshlangʻich mahsuloti sifatida reaksiyaga kirishuvchi molekula hisoblanadi. Turli xil fermentlar turli reaksiyalarda ishtirok etadi va ular substratlarni parchalashi, bogʻlashi yoki qayta qurishi mumkin.

Tanamizda uchraydigan fermentga misol tariqasida soʻlak tarkibidagi amilazani olish mumkin, u amilozani (kraxmalning bir turi) kichik shakar molekulalarigacha parchalaydi. Amilozaning taʼmi unchalik ham shirin emas, ammo undan hosil boʻlgan shakar molekulalari shirin taʼmni beradi. Shu sababli tarkibida kraxmal bor mahsulotlarni uzoqroq muddat chaynasangiz, uning taʼmi shirinroq boʻladi, chunki bunda soʻlak tarkibidagi amilaza ishga tushadi.

Gormonlar

Gormonlar endokrin hujayralar (xuddi gipofiz bezi hujayralari kabi) tomonidan ishlab chiqariladigan, masofaviy taʼsir qiluvchi kimyoviy signallar hisoblanadi. Ular oʻsish, rivojlanish, metabolizm va koʻpayish kabi muayyan fiziologik jarayonlarni nazorat qiladi. Ayrim gormonlar steroid tabiatli (lipidlar haqidagi maqolani koʻring), boshqalari esa oqsil tabiatli. Ushbu oqsil tabiatli gormonlar odatda peptid gormonlari deb ataladi.

Masalan, insulin qondagi glyukoza miqdorini tartibga solishga yordam beradigan muhim peptid gormon hisoblanadi. Qondagi glyukoza miqdori koʻtarilganda (masalan, ovqat isteʼmol qilgandan keyin), oshqozon osti bezidagi maxsus hujayralar qonga insulin ajratadi. Insulin jigar va tananing boshqa qismlaridagi hujayralar bilan bogʻlanadi va ular glyukozani oʻzlashtiradi. Bu jarayon qondagi glyukoza miqdorini normal, barqaror koʻrsatkichga qaytarishga yordam beradi.

Boshqa oqsillar va ularning vazifalari quyidagi jadvalda keltirilgan:

Oqsil turlari va vazifalari

Ahamiyati	Misollar	Vazifasi
Hazm fermentlari	Amilaza, lipaza, pepsin	Ozuqa moddalarni kichik boʻlaklargacha parchalaydi va ularning absorbsiyalanishini osonlashtiradi
Tashuvchi oqsillar	Gemoglobin	Moddalarning qon yoki limfa tarkibida tana boʻylab harakatlanishini taʼminlaydi
Tuzilish oqsillari	Aktin, tubulin, keratin	Sitoskelet kabi turli tuzilmalarning qurilishida qatnashadi
Gormon signalizatsiya oqsillari	Insulin, glyukagon	Organizmning turli sistemalari faoliyatini muvofiqlashtiradi
Himoya oqsillari	Antitanalar	Organizmni begona patogenlardan himoya qiladi
Qisqaruvchi oqsillar	Miozin	Mushaklar qisqarishini taʼminlaydi
Zaxira oqsillari	Urugʻ zaxira oqsillari, tuxum hujayra tarkibidagi albumin oqsillari	Embrionning yoki urugʻning erta rivojlanishini ozuqa bilan taʼminlash uchun kerak

Jadval OpenStax College, Biologyʼdan olingan.

Oqsillar turli oʻlchamlarda va shakllarda uchraydi. Ayrimlari dumaloq (sharsimon) shaklda, boshqalari esa uzun, ingichka tolalar koʻrinishida boʻladi. Misol uchun, qondagi kislorodni tashuvchi gemoglobin oqsili dumaloq oqsil deyiladi, teri tarkibidagi kollagen esa tolali oqsil hisoblanadi.

Oqsil shakli uning vazifasi uchun juda muhim va keyingi maqolada biz oqsil shaklini saqlashda turli xil kimyoviy bogʻlar muhim ahamiyatga ega boʻlishini koʻrib chiqamiz. Harorat va pH dagi oʻzgarishlar, shuningdek, ayrim kimyoviy moddalarning mavjudligi oqsil shaklining buzilishi va vazifasini yoʻqotishiga olib kelishi mumkin, bu jarayon denaturatsiya deb ataladi.

Aminokislotalar

Aminokislotalar oqsil hosil qiluvchi monomerlar hisoblanadi. Xususan, bitta oqsil bir yoki bir nechta aminokislotalar zanjiridan tashkil topadi, ularning har biri polipeptid deb ataladi. (Bu nom maqola davomida biroz pastroqda keltirilgan.) Oqsillar tarkibida

20

xil aminokislota uchrashi aniqlangan.

Aminokislotalar umumiy tuzilishga ega boʻlib, alfa (α) uglerod deb nomlanuvchi markaziy uglerod hamda unga bogʻlangan aminoguruh (

{NH}_{2}

), karboksil guruh (

COOH

) va vodorod atomidan tashkil topgan.

Yuqorida keltirilgan aminokislotaning umumiy tuzilishi biroz soddaroq boʻlishi uchun bitta amino, bitta karboksil guruh keltirilgan va neytral tuzilishga ega, lekin barcha aminokislotalar ham bunday tuzilishga ega emas. pH (

7,2

-

7,4

) boʻlgan fiziologik holatda aminoguruh protonlangan va musbat zaryadga ega, karboksil guruh esa deprotonlangan va manfiy zaryadga ega.

Har bir aminokislota tarkibida markaziy atomga birikkan, bir atom yoki atomlar guruhidan tashkil topgan R guruhi boʻlib, u aminokislotaning oʻziga xos xususiyatlarini belgilab beradi. Masalan, R guruh vodorod atomi boʻlsa, unda bu glitsinga toʻgʻri keladi, agar metil (

{CH}_{3}

) guruhi boʻlsa, unda alanin aminokislotasiga toʻgʻri keladi. Organizmda uchraydigan yigirmata aminokislota va ularning R guruhlari quyidagi jadvalda keltirilgan.

Yon zanjirning xususiyatlari aminokislotaning kimyoviy tabiatini belgilaydi (yaʼni kislotali, asosli, qutbli yoki qutbsiz ekanligi nazarda tutiladi). Misol uchun, valin va leysin kabi aminokislotalar qutbsiz va gidrofob, serin va glutamin aminokislotalari esa gidrofil yon zanjirlarga ega va qutblidir. Lizin va arginin kabi aminokislotalar fiziologik pH da musbat zaryadlangan yon zanjirlarga ega va asosiy aminokislotalardan biri sanaladi. (Gistidin baʼzan bu guruhga kiritilsa-da, asosan fiziologik pH da deprotonlanadi). Aspartat va glutamat fiziologik pH da manfiy zaryadlangan va kislotali hisoblanadi.

Bir qancha aminokislotalarning R guruhlari oʻzgacha xususiyatlarga ega va biz oqsil tuzilishiga eʼtibor qaratganimizda bu qanchalik muhim ekani oʻz isbotini topadi.

Prolin tarkibidagi R guruh aminoguruh bilan bogʻlangan boʻlib, halqa shaklini hosil qiladi. Bu aminokislotaning odatiy strukturasini istisno qiladi, chunki u endi NH $_{3}$ ‍ $^{+}$ ‍ aminoguruhiga ega emas. Agar halqali tuzilishning biroz noqulay ekanligi haqida oʻylayotgan boʻlsangiz, siz haqsiz: prolin aksariyat hollarda aminokislota zanjirlarida burmalar hosil boʻlishiga olib keladi.
Sistein tiol (-SH) guruhini oʻz ichiga oladi va boshqa sistein aminokislotalari bilan kovalent bogʻlarni hosil qiladi. Biz oqsilning tuzilishi va vazifasi nima uchun muhimligini oqsil tuzilishi tartibi maqolasida koʻrib chiqamiz.

Nihoyat, oqsillarda faqat maʼlum sharoitlarda uchraydigan, “kanonik boʻlmagan” bir nechta aminokislotalar ham mavjud.

Biologiya darsi uchun bu haqida bilishingiz shart boʻlmasligi mumkin, lekin ular juda qiziqarli!

Birinchisi – N-formilmetionin (qisqacha fMet), bakteriyalar tomonidan hosil qilinadigan oqsil zanjirlarining ilk aminokislotasi. Uning tuzilishi metionin tuzilishiga oʻxshash, faqat aminoguruhiga biriktirilgan kislorodli guruhga ega $^{1}$ ‍.
Boshqa biri esa lizinga oʻxshash, lekin R guruhining oxiriga biriktirilgan qoʻshimcha halqali guruhga ega boʻlgan pirolizindir **. Pirolizin asosan metanogen (metan ishlab chiqaruvchi) arxey mikroorganizmlaridagi oqsil tarkibida uchraydi $^{2}$ ‍.
Oxirgisi selenosistein boʻlib, u koʻplab turdagi organizmlarda, jumladan, odamlarda ham mavjud va tarkibida selen tutuvchi oqsillarni hosil qilishda foydalaniladi. Selen juda reaktiv, shuning uchun bu amino kislotani ehtiyotkorlik bilan nazorat qilish kerak: genetik kod tarkibida keltirilgan va odatiy aminokislotalardan farqli ravishda, oqsil zanjiriga ehtiyotkorlik bilan kiritiladi. Tuzilishi jihatidan selenosistein sisteinga oʻxshaydi, ammo -SH guruhi oʻrniga unda -SeH guruhi mavjud $^{4}$ ‍.

Peptid bogʻlar

Hujayralar tarkibidagi har bir oqsil bir yoki bir nechta polipeptid zanjirdan iborat. Ushbu polipeptid zanjirlarining har biri oʻziga xos tartibda bir-biriga bogʻlangan aminokislotalardan iborat. Polipeptid aminokislotalar harflarida “yozib qoʻyilgan” uzun soʻzga oʻxshaydi

^{4}

. Aminokislotalarning kimyoviy xossalari va tartibi polipeptidning va polipeptidni oʻz tarkibiga oluvchi oqsilning tuzilishi va funksiyasini belgilashda muhim ahamiyatga ega. Aminokislotalar zanjir tarkibida oʻzaro qanday bogʻlanadi?

Polipeptid tarkibidagi aminokislotalar qoʻshni aminokislotalar bilan kovalent bogʻ turiga kiruvchi peptid bogʻlar orqali bogʻlangan. Har bir bogʻ degidratatsiya sintez (kondensatsiya) reaksiyasi natijasida hosil boʻladi. Oqsil sintezi davomida, oʻsib borayotgan polipeptid zanjir oxirida aminokislotaning karboksil guruhi keladigan yangi aminokislotaning aminoguruhi bilan reaksiyaga kirishib, bir molekula suvni ajratib chiqaradi. Natijada aminokislotalar orasida peptid bogʻlanish hosil boʻladi.

Aminokislotalarning tuzilishi hisobiga polipeptid zanjiri yoʻnalganlikka ega, yaʼni uning kimyoviy jihatdan bir-biridan farq qiladigan ikkita uchi mavjud. Bir uchida polipeptidning erkin aminoguruhi mavjud va bu nuqta aminoterminal (yoki N-terminal) deb ataladi. Erkin karboksil guruhiga ega boʻlgan boshqa uchi esa karboksil terminal (yoki C-terminal) sifatida maʼlum. Yuqorida keltirilgan qisqa polipeptid tarkibida C-terminal oʻngda, N-terminal esa chapda joylashgan.

Biz polipeptidning aminokislotalar ketma-ketligidan uch oʻlchamli, yetuk, funksional oqsilga qanday qilib boramiz? Aminokislotalar orasidagi oʻzaro taʼsirlar oqsilni yetuk shakliga qanday qilib olib kelishini bilish uchun oqsil tuzilishi tartibi toʻgʻrisidagi videoni koʻrishni maslahat beraman.

Mavzuga oid manbalar:

Ushbu mavzuni yoritishda OpenStax College, Biology (CC BY 3.0)ʼning “Proteins” (Oqsillar) mavzusidan foydalanildi. Asl maqolani quyidagi manzildan bepul yuklab oling: http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9.85:13/Biology

Ushbu maqola CC BY-NC-SA 4.0 litsenziyasiga ega.

Mavzuda keltirilgan iqtiboslar:

N-formylmethionine. (2014, July 7). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.
Pyrrolysine. (2015, May 5). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine.
Selenocysteine. (2015, July 7). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine.
Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Figure 5.18. Levels of protein structure. In Campbell Biology (10th ed., p. 80). San Francisco, CA: Pearson.

Qoʻshimcha maʼlumotlar:

Amino acid. (2015, July 19). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid.

Amino acids. (2015, September 9). In MedLine Plus. Retrieved from https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/002222.htm.

Maltose. (2015, July 20). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Maltose.

N-formylmethionine. (2014, July 7). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.

Pyrrolysine. (2015, May 5). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine.

Raven, P. H., Johnson, G. B., Mason, K. A., Losos, J. B., and Singer, S. R. (2014). Proteins: Molecules with diverse structures and functions. In Biology (10th ed., AP ed., pp. 44-53. New York, NY: McGraw-Hill.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions. In Campbell biology (10th ed., pp. 75-84). San Francisco, CA: Pearson.

Selenocysteine. (2015, July 7). Retrieved July 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine.

Muhokamaga qoʻshilmoqchimisiz?

Kirish

Saralash:

Hozircha izohlar yoʻq.

Ingliz tilini tushunasizmi? Khan Academyʼning inglizcha saytida boʻlayotgan muhokamalarni koʻrish uchun shu yerga bosing.