If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Agar veb-filtrlardan foydalanayotgan boʻlsangiz *.kastatic.org va *.kasandbox.org domenlariga ruxsat berilganligini tekshirib koʻring.

Asosiy kontent

tRNK va ribosomalar

tRNK va ribosomalarning tuzilishi va ahamiyati. Kodonlar, antikodonlar va tebranish. Aminoatsil-tRNK sintetaza.

Kirish

Translyatsiya jarayoni ayrim maxsus uskunalarning boʻlishini talab qiladi. Raketka va koptoksiz tennis oʻynashning iloji boʻlmagani singari, hujayra ham ribosoma va tRNKsiz iRNKdan oqsil sintez qila olmaydi.
  • Ribosomalar translyatsiya jarayoni kechadigan tuzilma hisoblanadi. Shuningdek, ular yangi oqsil hosil qilish uchun aminokislotalarni bogʻlaydigan reaksiyani katalizlaydi.
  • tRNK (transport RNK) aminokislotalarni ribosomaga tashiydi. Ular iRNKdagi mos kodonlar va aminokislotalar oʻrtasida bogʻlovchi “koʻprik” vazifasini bajaradi.
Bu maqolada biz ribosoma va tRNK haqida maʼlumotga ega boʻlamiz. Agar siz RNK (ribonuklein kislota) toʻgʻrisida tushunchaga ega boʻlmasangiz, nuklein kislotalar boʻlimini koʻrib chiqishingizni tavsiya qilamiz!

Ribosomalar: translyatsiya sodir boʻladigan tuzilma

Translyatsiya RNK va oqsildan tashkil topgan ribosoma tuzilmalarida amalga oshiriladi. Ribosomalar translyatsiya jarayonini tashkil etadi va oqsil zanjiri hosil qilish uchun aminokislotalarning zanjirga qoʻshilish reaksiyasini katalizlaydi.
Oqsilni translyatsiya qilishda ishtirok etadigan molekulalar tasvirlangan rasm. Ribosoma iRNA va tRNK bilan koʻrsatilgan. Aminokislotalar oqsil zanjirini hosil qilishda ishtirok etadi.
Rasm manbasi: “Translyatsiya: 1-rasm”, OpenStax College, Concepts of Biology. Quyidagi ruxsatnoma asosida olingan CC BY 4.0.

Ribosoma strukturasi

Ribosoma ikkita asosiy qismdan iborat: katta va kichik subbirliklar. Translyatsiya paytida ushbu ikkita subbirlik iRNA molekulasi atrofida birlashadi va yaxlit ribosoma hosil qiladi. Ribosoma iRNKni oʻqish va uni polipeptidga aylantirish davomida iRNK kodonlari boʻylab siljib boradi. Translyatsiya tugallangandan soʻng, ikkita qism yana bir-biridan ajraladi va bu ribosomalar qayta ishlatilishi mumkin.
Umuman olganda, ribosomaning taxminan uchdan bir qismi oqsil va uchdan ikki qismi ribosomal RNK (rRNK)dan tashkil topgan. rRNKlar ribosomaning tuzilishi va funksiyalarining asosiy qismi uchun javobgar, oqsillar esa kimyoviy reaksiyalarni katalizlash orqali rRNKlarning shakllanishiga yordam beradi1.
Quyida siz ribosomaning 3D modelini koʻrishingiz mumkin. oqsillar koʻk rangda, rRNK zanjirlari sargʻish va toʻq sariq rangda. Yashil nuqta oqsil hosil qilish uchun aminokislotalarni bogʻlaydigan reaksiyani katalizlaydigan faol joyni belgilaydi. Ribosoma bosh miya yuzasi kabi egatlardan iboratligini koʻrib, hayratga tushish tabiiy!
Ribosomaning kichik va katta subbirliklari modeli. Ikkala subbirlik ham ribosomal RNK va oqsildan iborat. Katta subbirlik faol saytni oʻz ichiga oladi, bu yerda peptid bogʻini shakllantirish katalizlanadi.
Rasm manbasi: “Ribosoma”, Redondoself (CC BY 2.0).

Ribosoma tRNK uchun maxsus joyga ega

Kirish qismida qisqacha koʻrib chiqqanimizdek, transport RNK (tRNK) deb nomlangan molekulalar aminokislotalarni ribosomaga tashib keladi. Keyingi boʻlim davomida biz tRNKlar va ular qanday ishlashi haqida koʻproq bilib olamiz.
Hozircha ribosomaning tRNKlar uchun uchta nuqtasi borligini yodda tuting: A sayt, P sayt va E sayt. tRNKlar ushbu saytlar boʻylab harakatlanadi (A dan P-E gacha), chunki ular translyatsiya paytida aminokislotalarni yetkazib beradi.
Ribosoma kichik va katta subbirliklardan iborat. Kichik subbirlik iRNK transkriptini bogʻlaydi va ikkala boʻlinma ham tRNKlarni bogʻlaydigan uchta nuqtani (A sayt, P sayt va E sayt) hosil qilish uchun birlashadi. Rasmda A, P va E saytlar A-P-E tartibida oʻngdan chapga tomon tasvirlangan.
Birinchi tRNKning P saytga bogʻlanishidan soʻng, keyingi faollashgan tRNK A saytga bogʻlanadi. Peptid bogʻining shakllanishi birinchi tRNK (Met) aminokislotasini ikkinchi tRNK (bu holda Trp) aminokislota bilan almashtiradi. Ushbu ikkita aminokislotalar zanjiri A saytdagi tRNKga biriktiriladi. Keyin ribosoma iRNK andozasida bitta kodon boʻylab harakatlanadi. A saytdagi tRNK (polipeptid zanjiri bilan) P saytga, oldin mavjud boʻlgan P saytidagi boʻsh tRNK esa E saytiga oʻtadi (u yerda ribosomadan chiqadi). Yangi tRNK (bu holda bitta Phe boʻlgan) A saytida yangi ochilgan kodon bilan bogʻlanadi va keyin shu jarayon takrorlanishi mumkin.
Rasm manbasi: “Translyatsiya: 3-rasm”, OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
Har bir saytning oʻziga xos “vazifasi” haqida koʻproq maʼlumot olish uchun translyatsiya bosqichlari maqolasi bilan tanishib chiqing.

tRNK oʻzi nima?

Transport RNK (tRNK) – RNK molekulasining maxsus turi. Uning vazifasi iRNKdagi kodonlarga mos aminokislotalarni tashish. tRNKni ikkita molekula orasidagi “koʻprik” deb hisoblasa boʻladi.
Har bir tRNK antikodon deb nomlangan uchta nukleotiddan iborat. Berilgan tRNK antikodoni bir yoki bir nechta oʻziga mos keluvchi iRNK kodonlari bilan bogʻlanishi mumkin. tRNK molekulasi kodon tomonidan kodlangan aminokislotalarni oʻziga bogʻlab, tashiydi.
tRNKning iRNK kodonini aminokislota bilan bogʻlaydigan adapter sifatida ishlashi tasvirlangan rasm. tRNK bir uchida antikodon 3ʼ-UAS-5ʼ ga ega va u qoʻshimcha asosli juftlashish orqali 5ʼ-AUG-3ʼ qatoriga ega boʻlgan iRNKdagi kodon bilan bogʻlanadi. tRNKning boshqa uchida iRNK aminokislota – metionin (Met)ni belgilovchi AUG mavjud.
Rasm manbasi: “Translyatsiya: 3-rasm”, OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
Hujayrada oʻzining maxsus antikodoni va mos keluvchi aminokislotasiga ega boʻlgan koʻp tRNK mavjud. Umuman olganda, ularning soni turga bogʻliq holda 40 tadan 60 tagacha boʻlishi mumkin3. tRNKlar oqsil zanjirga aminokislota yetkazib berish uchun ribosoma ichidagi kodonga bogʻlanadi.

Ayrim tRNKlar koʻplab kodonlarga bogʻlanadi

Baʼzi tRNKlar bittadan ortiq kodon asoslari bilan juftlashishi mumkin. Avvaliga bu juda gʻalati tuyuladi: U bilan A asosi, S esa G bilan juftlashishi kerak emasmi?
Har doim ham emas. (Biologiya kutilmagan sovgʻalarga boy, shunday emasmi?) A-U va G-S dan boshqa atipik asos juftlari kodonning uchinchi oʻrnida keladi, bu fenomen tebranish deb ataladi.
Tebranish odatiy qoidalarga amal qilmaydi, lekin oʻz qoidalariga ega. Masalan, quyida koʻrsatilganidek antikodondagi G, kodonning uchinchi holatida C yoki U bilan birikishi mumkin (ammo A yoki G emas)4. Qoidalardan chetlashishlar mavjudligiga qaramay, kodonlarning toʻgʻri oʻqilishi taʼminlanadi.
Oʻzgaruvchan juftlik bitta tRNKning oʻzi tashiydigan aminokislotaga tegishli boʻlgan bir nechta kodonlarini tanib olishiga imkon beradi. Masalan, fenilalanin uchun tRNK antikodoni 3ʼ-AAG-5ʼ hisoblanadi. iRNKning 5ʼ-UUC-3ʼ yoki 5ʼ-UUU-3ʼ (ikkalasi ham fenilalaninni belgilaydigan kodonlardir) kodoniga bogʻlanishi mumkin. tRNK ikkala kodonga ham bogʻlanib olishi mumkin, chunki u uchinchi kodon pozitsiyasiga ega boʻlgan normal tayanch juftligi (5ʻ-UUC-3ʼ kodon 3ʼ-AAG-5ʼ antikodon)ni va uchinchi kodon holati bilan atipik tayanch juftligi (5ʼ-UUU-3ʼ kodon 3ʼ-AAG-5ʼ antikodon)ni hosil qilishi mumkin.
Tebranish qoidalari tRNKning notoʻgʻri kodon bilan bogʻlanmasligini taʼminlaydi. Fenilalanin uchun tRNK 3ʼ-AAG-5ʼ antikodoniga ega, u fenilalanin uchun ikkita kodon bilan bogʻlanishi mumkin (yuqorida tavsiflangan), ammo 5ʼ-UUA-3ʼ yoki 5ʼ-UUG-3ʼ kodonlari bilan bogʻlanmaydi. Ushbu kodonlar fenilalanin emas, balki leysinni belgilaydi, shuning uchun bu tebranish qoidalari bitta tRNK aynan bir turdagi aminokislotaning bir nechta kodonlarini qamrab olishiga imkon beradi, ammo aminokislotaning maʼlum bir kodonga yetkazib berilishi haqida hech qanday noaniqlikni keltirib chiqarmaydi.
Rasm manbasi: “Translyatsiya: 3-rasm”, OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
Siz hayron boʻlishingiz mumkin: nima uchun Yer yuzida hujayralar tebratuvchi murakkab faktorlarni “xohlaydi”? Javob shundan iboratki, tebranishli juftlashishlar kamroq tRNKlarga genetik kodning barcha kodonlarini qamrab olishga imkon beradi,shu bilan birga, kodning toʻgʻri oʻqilishini taʼminlaydi.

tRNKning 3D strukturasi

tRNKlarning ichida qanday jarayonlar kechayotganini tushunish uchun uni mayda toʻrtburchaklar shaklida ifodalash mumkin (antikodonning harflarini moslashtirish uchun juda koʻp joy boʻlishi kerak). Lekin uning haqiqiy strukturasi boshqacha va bu uning vazifasiga yordam beradi.
tRNK, quyidagi modelda keltirilgan kabi, RNKning bitta zanjiridan (xuddi iRNK kabi) tashkil topgan. Biroq zanjir murakkab 3D tuzilishini oladi, chunki asos juftlar molekulaning turli qismlaridagi nukleotidlar oʻrtasida hosil boʻladi. Natijada tRNK L shaklini olib, ikki qatorli qismlarni va halqalarni hosil qiladi.
tRNK molekulasi nukleotidlar ketma-ketligining turli qismlarida asoslar orasidagi vodorod bogʻlari orqali ushlab turiladigan “L” shaklga ega. tRNKning bir uchi maʼlum bir aminokislotaga (aminokislotalar birikadigan sayt), ikkinchi uchi esa iRNKning kodoniga bogʻlanadigan antikodonga ega.
_Rasm manbasi: “tRNK-Phe”, muallif: Yikrazuul (CC BY-SA 3.0). Rasm CC BY-SA 3.0 ruxsatnomasi asosida takomillashtirildi._
L shaklining bir uchida antikodon, ikkinchisida aminokislota birikadigan sayt mavjud. Turli xil tRNKlarning tuzilishi biroz farq qiladi va bu ularning toʻgʻri aminokislotalar biriktirilishini taʼminlashi uchun muhimdir.

Aminokislotaning tRNKga yuklanishi

Qanday qilib toʻgʻri aminokislota mos tRNK bilan bogʻlanadi (kodonlar toʻgʻri oʻqilganiga qanday ishonch hosil qilinadi)? Aminoatsil-tRNK sintetazalari deb nomlangan fermentlar bu jarayonda muhim rol oʻynaydi.
Har bir aminokislota uchun alohida sintetaza fermenti mavjud, u faqat mos aminokislotani va uning tRNKlarini taniydi (boshqalarini tanimaydi). Aminokislota va uning tRNKsi fermentga bogʻlanganidan keyin ferment ularni “energiya manbai” boʻlgan adenozin trifosfat (ATF) molekulasidan ajralib chiqqan energiya hisobiga bogʻlaydi.
Har bir aminoatsil-tRNK sintetazasining faol nuqtalari tRNK va aminokislota bilan “qulf va kalit” kabi mos keladi. Keyin aminokislotani tRNKga biriktirish uchun ATF ishlatiladi.
_Rasm manbasi: “Charge tRNA,” muallif: Boumfreyfr (CC BY-SA 3.0). Rasm CC BY-SA 3.0 ruxsatnomasi asosida takomillashtirilgan._
Baʼzida aminoatsil-tRNK sintetazasi xatolikka yoʻl qoʻyadi: u notoʻgʻri (toʻgʻri aminokislotaga “oʻxshash” boʻlgan) aminokislota bilan bogʻlanadi. Masalan, treonin sintetazasi baʼzan tasodifan serin bilan bogʻlanadi va uni treonin tRNKsiga biriktiradi. Yaxshiyamki, treonin sintetazasida, xatolik yuz berganda aminokislotani tRNKdan ajratib yuboradigan nazorat nuqtasi mavjud.5.

Barchasini birga qoʻyish

Ferment oʻziga mos aminokislota bilan bogʻlangach, tRNK yangi oqsil sintez qilish uchun iRNK va ribosomalar bilan qanday taʼsirlashadi? Bu jarayon haqida translyatsiya bosqichlari maqolasi orqali toʻliqroq maʼlumotga ega boʻlasiz.