If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Agar veb-filtrlardan foydalanayotgan boʻlsangiz *.kastatic.org va *.kasandbox.org domenlariga ruxsat berilganligini tekshirib koʻring.

Asosiy kontent

Ferment regulyatsiyasi (boshqaruvi)

Kofaktorlar va kofermentlar. Qaytar, qaytmas, raqobatdosh va raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlar. Allosterik fermentlar. Qaytar ingibirlash.

Kirish

Tanangizning hujayralari turli fermentlar hosil qilishga qodir va dastlab siz shunday deb oʻylashingiz mumkin: ajoyib, keling, bu fermentlarning barchasini hosil qilamiz va metabolizmni imkon qadar tezlashtiramiz! Ammo siz haqiqatan ham ushbu fermentlarning barchasini bir vaqtning oʻzida yoki bir hujayrada ishlab chiqarishni va faollashtirishni xohlamasligingiz ayon boʻladi.
Ehtiyoj va sharoitlar turli hujayralarda turlicha boʻlib, vaqt oʻtishi bilan alohida hujayralarda oʻzgarib turadi. Masalan, yog‘ saqlovchi hujayralar, teri hujayralari, qon hujayralari yoki asab hujayralaridan farqli ravishda me’da hujayralari uchun har xil fermentlarga ehtiyoj bor. Shuningdek, ovqat hazm qilish hujayrasi ovqatdan soʻng undan bir necha soat oʻtgan vaqtga nisbatan ozuqa moddalarini qayta ishlash va parchalash uchun koʻproq ishlaydi. Ushbu hujayra talablari va sharoitlari oʻzgarishi bilan turli xil fermentlarning miqdori va faoliyati oʻzgaradi.
Fermentlar hujayraning metabolizmini yoʻnaltirishi va tartibga solishi tufayli ular diqqat bilan boshqariladi. Bu maqolada biz ferment faolligini boshqaruvchi yoki unga ta’sir qiluvchi omillarni koʻrib chiqamiz. Bular pH va harorat (faol sayt maqolasida muhokama qilingan)ni oʻz ichiga oladi, shuningdek:
  • Boshqaruvchi molekulalar. Ferment faolligi fermentga ayni xos birikadigan aktivator va ingibitor molekulalari tomonidan “oshirilishi” yoki “susaytirilishi” mumkin.
  • Kofaktorlar. Koʻpgina fermentlar kofaktor sifatida ma’lum boʻlgan, oqsil boʻlmagan yordamchi molekulalar bilan bogʻlangan taqdirdagina faol boʻladi.
  • Kompartmentalizatsiya. Fermentlarni maxsus boʻlinmalarda saqlash ularni shikast yetkazilishidan saqlaydi yoki faolligi uchun zarur sharoitlarni ta’minlaydi.
  • Qaytar ingibirlanish. Asosiy metabolik fermentlarni koʻpincha ular boshqaradigan yoʻlning yakuniy mahsuloti ingibirlaydi (qaytar ingibirlanish).
Ushbu maqolaning qolgan qismida biz ushbu omillar bilan birma-bir tanishib chiqamiz va ularning har biri ferment faolligiga qanday ta’sir qilishini koʻrib chiqamiz.

Boshqaruvchi molekulalar

Fermentlar ularning faolligini oshiradigan yoki kamaytiradigan boshqa molekulalar tomonidan boshqarilishi mumkin. Ferment faolligini oshiradigan molekulalar aktivator, ferment faolligini pasaytiradigan molekulalar esa ingibitor deb ataladi.
Ferment faoliyatini bloklovchi yoki uni rag‘batlantiruvchi va turli yoʻnalishlarda ferment funksiyasiga ta’sir qiluvchi koʻplab molekulalar mavjud.

Raqobatdosh va raqobatdosh boʻlmagan

Koʻp oʻrganilgan holatlarda aktivator yoki ingibitorning bogʻlanishi qaytar, ya’ni molekula fermentga doimiy ravishda birikmaydi. Ba’zi muhim dori turlari qaytar ingibitor sifatida ta’sir qiladi. Masalan, OIVni davolashda ishlatiladigan tipranivir preparati qaytar ingibitordir.1 U virusning oʻzidan koʻproq nusxasini hosil qilishga yordam beradigan virus fermentining faolligini bloklaydi.
Qaytar ingibitorlar bogʻlanish xususiyatlariga qarab guruhlarga ajratiladi. Biz bu yerda ularning barcha turlarini muhokama qilmaymiz, lekin ikkita muhim guruhni koʻrib chiqamiz: raqobatli va raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlar.
  • Ingibitor ferment bilan bogʻlanishi va substrat bogʻlanishini bloklashi mumkin, masalan, aktiv markazga birikish orqali. Bu raqobatli ingibirlanish deb ataladi, chunki ingibitor ferment uchun substrat bilan “raqobatlashadi”. Ya’ni ayni bir vaqtda faqat ingibitor yoki substrat bogʻlanishi mumkin.
  • Raqobatdosh boʻlmagan ingibirlanishda ingibitor substratning aktiv markazga birikishiga toʻsqinlik qilmaydi. Buning oʻrniga u boshqa markazga birikadi va fermentning oʻz ishini bajarishiga toʻsqinlik qiladi. Ushbu ingibirlanish “raqobatsiz” deyiladi, chunki ingibitor ham, substrat ham bir vaqtning oʻzida bogʻlanishi mumkin.
Raqobatli va raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlarni substratning turli konsentratsiyalarida fermentning faolligiga qanday ta’sir qilishiga qarab ajratish mumkin.
  • Agar ingibitor raqobatdosh boʻlsa, unda substrat koʻp boʻlmagan holatda u reaksiya tezligini pasaytiradi, lekin koʻplab substratlar uni “yengib oʻta” oladi. Ya’ni ferment yetarlicha substrat beriladigan boʻlsa, hali ham maksimal reaksiya tezligiga erishishi mumkin. Bunday holda deyarli barcha ferment molekulalarining aktiv markazlari ingibitor bilan emas, balki substrat bilan band qilinadi.
  • Agar ingibitor raqobatdosh boʻlmasa, ferment-katalizatsiyalaydigan reaksiya hech qachon normal maksimal koʻrsatkichiga erisha olmaydi, hatto koʻp miqdordagi substrat bilan ham. Chunki raqobatdosh boʻlmagan ingibitor bilan bogʻlangan ferment molekulalari “zaharlangan” va qancha substrat mavjud boʻlishidan qat’i nazar, ular oʻz ishlarini bajara olmaydi.
    Grafikda turli substrat konsentratsiyalaridagi (X-oʻqi) reaksiya tezligi (Y-oʻqi) shakliga qarab bu ikki turdagi ingibitorlarning egri chiziqlarini farqlab olishingiz mumkin:
_Rasm manbasi: “Fermentlar: Figure 3” OpenStax College, Biologyʼdan, CC BY 3.0._
Ushbu turdagi grafika bilan tanish emasmisiz? Tashvishga oʻrin yoʻq! Ferment kinetikasi grafikasi asoslari maqolasida qadamma-qadam oʻtish mavjud.

Allosterik boshqaruv

Allosterik boshqaruv keng maʼnoda boshqaruvning har qanday shakli boʻlib, unda boshqaruvchi molekula (aktivator yoki ingibitor) aktiv markazdan tashqari fermentning boshqa biror qismiga birikadi. Boshqaruvchining birikadigan joyi allosterik qism deb nomlanadi.
_Rasm “Fermentlar: Shakl 4” OpenStax College, Biology, CC BY 3.0 dan oʻzgartirilgan._
Raqobatdosh boʻlmagan ingibirlanishning deyarli barcha holatlari (kamdan kam uchraydigan baʼzi raqobatli ingibirlanish ham) allosterik boshqaruv shaklidir.
Biroq allosterik ravishda boshqariladigan ba’zi fermentlar ularni ajratib turadigan oʻziga xos xususiyatlarga ega. Bizning ba’zi asosiy metabolik boshqaruvchilarimizni oʻz ichiga olgan ushbu fermentlarga koʻpincha allosterik fermentlar 2 nomi berilgan. Allosterik fermentlar odatda turli xil oqsilli subbirliklarda joylashgan bir nechta aktiv markazlarga ega. Allosterik ingibitor fermentga birikkanida, oqsil subbirlikdagi barcha faol markazlar biroz oʻzgartiriladi va natijada kamroq ishlaydi.
Shuningdek, allosterik aktivatorlar ham mavjud. Baʼzi allosterik aktivatorlar fermentning aktiv markazdan boshqa qismiga birikadi va aktiv markaz funksiyalarining oʻsishiga olib keladi. Bundan tashqari, kooperativlik deb ataluvchi jarayonda substratning oʻzi allosterik faollashtiruvchi boʻlib xizmat qilishi mumkin: bitta aktiv markaz bilan birikkanida boshqa aktiv markazlarning faolligi oshadi.3 Bu allosterik boshqaruv hisoblanadi, chunki substrat birikadigan joyidan uzoqroq boʻlgan aktiv markazlarga ta’sir qiladi.

Kofaktor va kofermentlar

Aksariyat fermentlar kofaktor deb ataluvchi oqsil boʻlmagan yordamchi molekulalar bilan bogʻlanmaguncha yetarlicha faoliyat koʻrsatmaydi yoki umuman ishlamaydi. Bular fermentga ion yoki vodorod bogʻlari orqali vaqtincha yoxud mustahkam kovalent bogʻ orqali doimiy birikishi mumkin. Keng tarqalgan kofaktorlarga temir (Fe2+) va magniy (Mg2+)ga oʻxshash anorganik ionlar kiradi. Masalan, DNK molekulalarini hosil qiluvchi DNK-polimeraza fermenti faoliyat koʻrsatishi uchun magniy ionlarini talab qiladi.4
Kofermentlar – bu organik (uglerod asosidagi) molekulalardan tashkil topgan kofaktorlar toʻplami. Koenzimlar (koferment)ning eng keng tarqalgan manbalari vitaminlardir. Baʼzi vitaminlar kofermentlarning oʻtmishdoshi, boshqalari esa bevosita koferment sifatida faoliyat koʻrsatadi. Masalan, vitamin C biriktiruvchi toʻqimaning asosiy qismi boʻlgan kollagen oqsilini hosil qilishda ishtirok etadigan bir nechta fermentlar uchun kofermentdir.
Grafik material OpenStax CNX Biologyʼdan oʻzgartirib olindi.

Ferment kompartmentalizatsiyasi (zaxiralanishi)

Koʻpincha fermentlar kompartmentalizatsiyalanadi (ular oʻzlari faoliyat yuritadigan hujayraning maʼlum bir qismida saqlanadi), masalan, ma’lum bir organellada. Kompartmentalizatsiya deganda ma’lum jarayonlar uchun zarur boʻlgan fermentlarning faoliyat yuritadigan, oʻzining substratini oson topish mumkin boʻlgan, hujayrani shikastlantirmaydigan va yaxshi ishlashi uchun mos mikromuhitga ega joyda saqlanishi tushuniladi.
Masalan, lizosomal hazm fermentlari pH 5,0 atrofida boʻlganda eng yaxshi faoliyat koʻrsatadi, bu kislotali muhit lizosomaning ichki qismida mavjud (lekin pH 7,2 atrofida boʻlgan sitozolda emas). Lizosomal fermentlar sitozolning pH ida past faollikka ega, bu hujayra uchun “sug‘urta” boʻlib xizmat qilishi mumkin: hatto lizosoma yorilib, uning fermentlari chiqib ketsa ham, fermentlar hujayrani hazm qilishni boshlamaydi, chunki ular faoliyati uchun yetarlicha pH ga ega emas.5

Metabolik almashinuvda qaytar ingibirlanish

Qaytar ingibirlanish jarayonida metabolik yoʻlning oxirgi mahsuloti ushbu yoʻlga kirishni tartibga soluvchi kalit fermentga ta’sir qiladi va shu bilan koʻp mahsulot ishlab chiqarilishining oldini oladi.
Bu g‘alati tuyulishi mumkin – nima uchun molekula oʻz yoʻlini toʻxtatib qoʻyishni xohlaydi? Ammo aslida bu hujayraning kerakli miqdorda mahsulot ishlab chiqarishi uchun yaxshi usul. Agar mahsulot oz boʻlsa, ferment ingibirlanmaydi va zaxirani toʻldirish uchun metabolik yoʻl oxirigacha boradi. Atrofda koʻplab mahsulotlar boʻlganda, mavjud mahsulot ishlatib boʻlinguncha yangi mahsulot ishlab chiqarilishining oldini olish uchun ferment bloklanadi.
Grafik material OpenStax Biologyʼdan olindi.
Qoidaga koʻra, qaytar ingibirlanish metabolik yoʻlning birinchi amalga oshiriladigan bosqichiga taʼsir etadi, ya’ni birinchi qadamning amalga oshmasligini taʼminlaydi. Biroq ba’zida qaytar ingibirlanish yoʻl boʻylab bir nechta nuqtalarga taʼsir etishi mumkin, ayniqsa, agar yoʻlda koʻplab tarmoqlanish nuqtalari boʻlsa. Qaytar ingibirlanish bilan boshqariladigan metabolizmning bosqichlari koʻpincha allosterik fermentlar tomonidan katalizlanadi.6
Masalan, energiya tashuvchi ATF molekulasi hujayraviy nafas olish, ya’ni hujayradagi reaksiyalarni stimullovchi ATF hosil qiladigan jarayonda ishtirok etuvchi ba’zi fermentlarning allosterik ingibitoridir. Agar juda koʻp ATF mavjud boʻlsa, ushbu qaytar ingibirlanish yanada koʻproq ATF hosil boʻlishiga toʻsqinlik qiladi. ATF beqaror molekula boʻlgani uchun bu foydali. Agar juda koʻp ATF ishlab chiqarilgan boʻlsa, uning koʻp qismi oʻz-oʻzidan tarkibiy qismlarga parchalanishi natijasida isrof boʻlishi mumkin (ADP va Pi).
Boshqa tomondan, ADF ba’zi turdagi fermentlar ATF tomonidan ingibirlangani uchun ijobiy allosterik boshqaruvchi (allosterik aktivator) sifatida xizmat qiladi. Yaʼni ADF fermentga bogʻlanishi va u yanada faolroq boʻlishi uchun uning shaklini oʻzgartirish orqali taʼsir qilishi mumkin.
Ushbu boshqaruv usuli tufayli ADF darajasi ATF darajasiga nisbatan yuqori boʻlganda, hujayra nafas olish fermentlari juda faollashadi va hujayraviy nafas olish orqali koʻproq ATF hosil boʻladi.