If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Agar veb-filtrlardan foydalanayotgan boʻlsangiz *.kastatic.org va *.kasandbox.org domenlariga ruxsat berilganligini tekshirib koʻring.

Asosiy kontent

Ferment kinetikasi grafik asoslari

Ferment kinetik grafiklarini qanday oʻqish (ular qanday yasalgan). Km va Vmax. Raqobatdosh va raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlar.

Kirish

Tasavvur qilib koʻring, siz sport avtomobillari doʻkonidasiz. Qaysi biri eng yaxshisi ekanini tanlash uchun turli xil variantlar (Ferrari, Porsche, Jaguar va boshqalar) haqida nimani bilishni xohlardingiz? Avtomobilni haydaganingizda u qanchalik tez yura olishi ochiq-oydin koʻrinib turgan omillardan biri boʻlishi mumkin. Biroq siz avtomobilning ishlashi haqida batafsil ma’lumotga ega boʻlishni xohlashingiz mumkin, masalan, u qancha vaqt davomida soatiga 0 dan 60 milgacha tezlasha oladi. Boshqacha qilib aytganda, shunchaki uning maksimal tezligini bilishning oʻrniga, siz mashinaning bu tezlikka qanday yetib borish kinetikasini ham bilishni xohlaysiz.
Biokimyogarlar oʻrganayotgan fermentlari haqida xuddi shunday fikrda. Ular shunchaki ferment butun ssenariyni qanchalik tezlashtira olishi haqida emas, balki fermentning reaksiya tezligiga ta’siri haqida iloji boricha koʻproq ma’lumotga ega boʻlishni xohlashadi.
Aslida siz fermentning qanday faoliyat koʻrsatishi va uning boshqa molekulalar, masalan, ingibitorlar bilan oʻzaro aloqasi toʻg‘risida – uning bir qancha turli xil sharoitlar ostida reaksiyani qanchalik tez katalizlashini, shunchaki oʻlchash orqali ajoyib miqdorini ayta olasiz. Ushbu tajribalardan olingan ma’lumotlar koʻpincha grafiklar koʻrinishida taqdim etiladi, shuning uchun biz bu yerda grafiklarning qanday hosil qilinishi (va ulardan koʻp maʼlumot olish uchun qanday qilib oʻqish) haqida muhokama oʻtkazish uchun biroz vaqt sarflaymiz.

Ferment kinetikasi grafikasining asoslari

Quyida koʻrsatilgan rasm (reaksiya tezligining substrat konsentratsiyasiga bogʻliqligi grafigi)ga oʻxshash grafiklar koʻpincha ferment kinetikasi haqidagi ma’lumotlarni aks ettirish uchun ishlatiladi. Ular juda koʻp foydali ma’lumotlarni taqdim etadi, lekin ularni ilk bor koʻrganingizda biroz chalkash koʻrinishi mumkin. Bu yerda biz ushbu grafiklardan birini bosqichma-bosqich hosil qilish va izohlashga toʻxtalib oʻtamiz.
Rasm “Enzymes: Figure 3,” OpenStax College, Biology (CC BY 3.0) dan oʻzgartirilgan.
Tasavvur qiling-a, probirkada sevimli fermentingiz bor va siz u turli sharoitlarda qanday faoliyat koʻrsatishi haqida koʻproq bilishni xohlaysiz. Shunday qilib, bir qator tajribalarni oʻtkazasiz, bunda substratning turli xil konsentratsiyalarini olasiz, aytaylik, 0 M, 0,2 M, 0,4 M, 0,6 M, 0,8 M hamda 1,0 M va har bir holatda ferment qoʻshganingizdagi reaksiya tezligini topasiz (ya’ni sizning substratingiz qanchalik tez mahsulotga aylanadi). Albatta, siz xuddi olmalarni olmalar bilan solishtirish uchun har bir reaksiyaga fermentning bir xil konsentratsiyasidan qoʻshishga e’tiborli boʻlishingiz kerak.
Reaksiya tezligini qanday aniqlaysiz? Xoʻsh, aslida sizga ferment va substratni birlashtirganingizdagi reaksiyaning boshlang‘ich tezligi kerak boʻladi va ferment reaksiyani ushbu substratning muayyan konsentratsiyasida iloji boricha tezroq katalizlaydi (chunki reaksiya tezligi substrat ishlatib boʻlingach nolgacha sekinlashadi). Shunday qilib, siz reaksiyaning boshida, mahsulot konsentratsiyasi chiziqli ravishda oʻsib borayotganda, vaqt birligida ishlab chiqarilgan mahsulot miqdorini oʻlchaysiz. Bu qiymat, yaʼni reaksiya boshlanishida vaqt birligida ishlab chiqarilgan mahsulot miqdori ushbu konsentratsiya uchun dastlabki tezlik yoki V0 deb nomlanadi.
Endi diqqat markazingizdagi qiziqishlaringiz uchun V0 qiymatni topdingiz deylik. Shundan soʻng siz har bir substratning konsentratsiyasini (X, Y) juftlik sifatida oʻzining V0 iga belgilashingiz mumkin. Turli konsentratsiyalar uchun barcha (X, Y) juftliklarni belgilab boʻlgach, siz grafikni hosil qilish uchun nuqtalarni birlashtira olasiz. Koʻp turdagi fermentlar uchun siz hosil qilgan grafik yuqorida koʻrsatilgan binafsha chiziq koʻrinishini oladi: V0 qiymati past substrat konsentratsiyasida tez koʻtariladi, soʻngra yuqori substrat konsentratsiyasida tekis platoga aylanadi.
Rasm “Enzymes: Figure 3,” OpenStax College, Biology (CC BY 3.0) dan oʻzgartirilgan.
Ushbu plato ferment toʻyingan boʻlgani sababli yuzaga keladi, ya’ni mavjud boʻlgan barcha ferment molekulalari allaqachon ishlov beriluvchi substratlar bilan bogʻlangan. Har qanday qoʻshimcha substrat molekulalari boshqa ferment mavjud boʻlguncha shunchaki kutishlari kerak boʻladi, shuning uchun reaksiya tezligi (vaqt birligida ishlab chiqarilgan mahsulot miqdori) ferment konsentratsiyasi bilan chegaralanadi. Bu maksimal reaksiya tezligi ma’lum bir konsentratsiyada muayyan bir fermentga xosdir va maksimal tezlik yoki Vmax sifatida ma’lum. Vmax bu Y-qiymatdir (reaksiya qiymatining dastlabki tezligi), bunda grafik platoning ustida joylashgan.
Sizga Vmaxning yarmiga teng tezlikni beradigan substrat konsentratsiyasi Km deb ataladi va reaksiya tezligi substrat konsentratsiyasi bilan qancha tez muddat davomida oʻsishini oʻlchash uchun foydali oʻlchov hisoblanadi. Km, shuningdek, fermentning oʻz substratiga yaqinligi (bogʻlanish moyilligi)ni oʻlchovchi meʼzondir. Kmning pastroq koʻrsatkichi substrat uchun yuqori darajadagi moyillikka, Kmning yuqori qiymati esa substrat uchun past darajadagi moyillikka mos keladi. Ferment konsentratsiyasiga bogʻliq boʻlgan Vmax dan farqli oʻlaroq, Km har doim berilgan reaksiyani tavsiflovchi ma’lum bir ferment uchun bir xil boʻladi (garchi “aniq” yoki tajribaviy yoʻl bilan oʻlchangan boʻlsa ham, Km quyida muhokama qilinadigan ingibitorlar tomonidan oʻzgartirilishi mumkin).

Ferment kinetik grafigi va ingibitorlar

Endi ingibitorlar haqida nima deyish mumkin? Biz ferment boshqaruvi maqolasida raqobatdosh va raqobatdosh boʻlmagan ikki turdagi ingibitorlarni muhokama qildik.
  • Raqobatdosh ingibitorlar fermentga birikib, koʻpincha aktiv markazga birikish va haqiqiy substratning birikishiga toʻsqinlik qilish orqali reaksiyaning borishini sekinlashtiradi. Har qanday vaqtda faqat raqobatdosh ingibitor yoki substrat fermentga birika oladi (ikkalasi ham emas). Ya’ni ferment uchun ingibitor va substrat raqobatlashadi. Raqobatli ingibirlanish substratni biriktirish uchun mavjud ferment molekulalari sonini kamaytirish orqali sodir boʻladi.
  • Raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlar substratning fermentga birikishiga toʻsqinlik qilmaydi. Aslida ingibitor va substrat bir-birining fermentga birikishiga umuman ta’sir koʻrsatmaydi. Ammo ingibitor biriktirib qoʻyilganida ferment mahsulot hosil qilish reaksiyasini katalizlay olmaydi. Shunday qilib, raqobatsiz ingibirlanish reaksiyani amalga oshira oladigan funksional ferment molekulalarining sonini kamaytirish orqali sodir boʻladi.
Agar biz ushbu ingibitorlarning ta’sirini yuqoridagi kabi grafikda koʻrsatishni xohlasak, biz butun tajribamizni yana ikki marta takrorlashimiz kerak: biri har bir test reaksiyasiga qoʻshilgan ma’lum miqdordagi raqobatdosh ingibitori bilan va yana bir marta uni oʻrniga ma’lum miqdorda raqobatdosh boʻlmagan ingibitorni qoʻshish bilan. Biz quyidagicha natijalarni olamiz:
Rasm “Enzymes: Figure 3,” OpenStax College, Biology (CC BY 3.0) dan oʻzgartirilgan.
  • Raqobatli ingibitor bilan reaksiya oxir-oqibat normal Vmax ga yetishi mumkin, lekin buning uchun substratning yuqori konsentratsiyasi talab qilinadi. Boshqacha qilib aytganda, Vmax oʻzgarmaydi, ammo koʻrinadigan Km koʻproq. Nima uchun Vmax ga erishish uchun koʻproq substrat qoʻshilishi kerak? Qoʻshimcha substrat ferment bilan doimiy “toʻqnashishi” uchun substrat molekulalarini yetarlicha koʻpaytiradi.
  • Raqobatdosh boʻlmagan ingibitor bilan, qancha substrat qoʻshishimizdan qatʼi nazar, reaksiya hech qachon normal Vmax qiymatiga erisha olmaydi. Ferment molekulalarining bir qismi doimo ingibitor tomonidan “zaharlanadi”, shuning uchun Vmax qiymatini belgilaydigan fermentning samarali konsentratsiyasi kamayadi. Biroq substratning shunday konsentratsiyasida reaksiya Vmax yangi qiymatining yarmiga yetadi, shuning uchun Km oʻzgarmasdir. Km ning oʻzgarishsiz qiymati ingibitor fermentning substratga birikishiga ta’sir qilmasligini, faqatgina foydalanish mumkin boʻlgan (faol) fermentning konsentratsiyasini pasaytirishini aks ettiradi.

Mixaelis-Menten va allosterik fermentlar

Yuqoridagi misolda keltirilgan koʻp fermentlar reaksiya tezligi substrat konsentratsiyasi funksiyasi sifatida tasvirlanuvchi parabolik egri chiziqlar hosil qiladigan gipotetik fermentga oʻxshash tarzda harakat qiladi. Ushbu xususiyatni namoyon qiluvchi fermentlarni koʻpincha Mixaelis-Menten tenglamasi nomi bilan ataluvchi substrat konsentratsiyasi, boshlang‘ich tezlik, Km va Vmax ga bogʻliq boʻlgan tenglama bilan tasvirlash mumkin. Kinetikasi ushbu tenglamaga boʻysunadigan fermentlarga Mixaelis-Menten fermentlari deyiladi. Agar siz Mixaelis-Menten tenglamasi va uning asosidagi model bilan batafsil tanishishni istasangiz, MCAT boʻlimidagi Mixaelis-Menten videolarini koʻrib chiqing.
Mixaelis-Menten fermentlari allosterik fermentlardan farq qiladi (fermentni boshqarish haqidagi asosiy maqolada muhokama qilingan). Allosterik fermentlar odatda bir nechta aktiv markazlarga ega va koʻpincha kooperativlikni namoyon qiladi, bu substratning bitta aktiv markazga birikishi boshqa aktiv markazlarning substratlarni biriktirish va qayta ishlash qobiliyatini oshiradi.
Kooperativ fermentlar boshqa fermentlarga nisbatan substrat konsentratsiyasining oʻzgarishiga koʻproq sezgir boʻlib, substrat konsentratsiyasining oshishi bilan past darajadan yuqori reaksiya tezligiga oʻtishi bilan namoyon boʻladi. Bu yuqorida koʻrsatilgandek, S-shakliga ega boʻlgan, tezlikning substratga bogʻliqlik egri chizig‘iga mos tushadi.